SFB 472 - Molekulare Bioenergetik

Teilprojekt P15 Prisner

Mehrdimensionale EPR-Spektroskopie an proteingebundenen redoxaktiven paramagnetischen Zentren

Folgende Proteinkomplexe sollen in der neuen Periode mit Hilfe dieser Methoden untersucht werden:

• Charakterisierung der FeS-Zentren N1 und N2 mittels ESEEM (HYSCORE) an Wildtyp und Mutanten
  (Kooperation mit Teilprojekt P2 Brandt)
  

• Beschreibung der Bindungssituation von Qi
  (Kooperation mit Teilprojekt P17 Hunte)
  

• Charakterisierung der Bindung (Abstand und Geometrie) von Cytochrom c an die Cytochrom-c-Oxidase durch cw-EPR, Relaxationsmessungen und PELDOR;
  
• Charakterisierung und Lokalisierung des Tyrosin-Radikals durch Untersuchung von gezielten Tyrosin-Mutationen und Vergleich mit anderen Organismen;
  
• Charakterisierung der Proteinbindung des Semichinon-Radikals an durch Mutagenese modifizierten Bindungstaschen in der Chinol-Oxidase (aus E. coli) mittels ESEEM bzw. HYSCORE;
  
• Wechselwirkung des Chinons mit dem nächsten Häm-Zentrum durch Hochfeld-Puls-EPR und PELDOR
  (Kooperationen mit den Teilprojekten P8 Ludwig, P9 Michel und P24 Hellwig)
  

• Bestätigung der direkten Substratbindung an den Molybdän(V)-Übergangszustand;
  
• Dichte Funktional Theorie (DFT)-Rechnungen zu den Strukturen der EPR-spektroskopisch charakterisierten Mo(V)-Zustände;
  
• Bestimmung des Abstandes zum nächsten FeS-Cluster mittels Relaxations- und PELDOR-Messungen
  (Kooperation mit dem Teilprojekt P6 Kröger/Klimmek und Prof. Kaupp, Univ. Würzburg)
  

• Bestimmung der Lage der Elektronendonor-Moleküle (ChlorophyllZ und Carotinoid) in unterschiedlichen PS II-Präparationen durch PELDOR
  (Kooperation mit dem neuen Teilprojekt P28 Büchel und Prof. Rutherford, CEA Saclay)